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Lassen sich Prionen mit Antikörpern bekämpfen?

Prionen-Erkrankungen wie die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJK) sind bei Menschen sehr selten, aber schon seit 100 Jahren bekannt. In das Bewusstsein der Öffentlichkeit gelangten Prionen vor ca. 25 Jahren mit der BSE-Epidemie in Großbritannien, als von Rindern eine CJK-Variante auf Menschen überging. Die Erforschung der Pathomechanismen und der Einsatz eines spezifischen monoklonalen CJK-Antikörpers beim Menschen hat nun einen möglichen Meilenstein für eine Therapie erreicht – mit Implikationen auch für andere neurodegenerative Erkrankungen (siehe The Lancet Neurology, online seit 1.4.2022).

Die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJK) ist eine fortschreitende neurodegenerative Erkrankung des Gehirns, die unter anderem mit psychischen Symptomen, Bewegungsstörungen (Ataxie) und Demenz einhergeht. Das Hirngewebe nimmt dabei im Verlauf eine schwammartige („spongiforme“) Struktur an. Die CJK (auch humane spongiforme Enzephalopathie genannt) wurde 1922 erstmals beschrieben - sie ist ausgesprochen selten, die Inzidenz liegt in Deutschland bei 1-2 Fällen pro Million Einwohner pro Jahr.

Es handelt sich um eine sogenannte Prionen-Erkrankung (in 85 % sporadisch, seltener genetisch/familiär bedingt), die mit einer Mutation im Prion-Protein-Gen (PRNP) assoziiert ist. Inzwischen sind über 30 Mutationen bekannt. Das normale PRNP-Gen codiert für ein zelluläres Protein (PrPC) auf Zelloberflächen im Zentralnervensystem. Außerdem gibt es übertragbare Formen, z. B. über medizinische Behandlungen (z. B. vor 1985 Wachstumshormone von Leichen). Prionen bzw. eine „CJK-Variante“ (vCJK) wurden der Öffentlichkeit in den 90er Jahren bekannt, als sie in Großbritannien epidemisch von BSE-erkrankten Rindern (über das Fleisch) auf Menschen überging (weltweit bisher ca. 220 Fälle). Als tödliche Tierseuche ist die Prionen-Erkrankung BSE („bovine spongiforme Enzephalopathie“) bereits länger bekannt.

Krankheitsauslösend sind Prione („infektiöse Proteine“ bzw. Prion-Proteine /PrP) durch ihre fehlerhaft gefaltete Molekül-Struktur. Prionen lagern sich im Gehirn ab und „vermehren“ sich, indem sie gesunde Zellen quasi infizieren bzw. dem normalen PrPC auf den Zelloberflächen die gleiche Fehlfaltung aufzwingen. So kommt es zu Funktionsstörungen und zum Untergang betroffener Neuronen. Die Prion-Proteine sind im Nervenwasser (Liquor) nachweisbar, die Erkrankung ist in Deutschland meldepflichtig. Eine Therapie existiert bislang nicht, symptomatische Behandlungen können den tödlichen Verlauf nicht aufhalten, die Betroffenen sterben im Mittel nach sechs Monaten.

Präklinische Studien ließen Prion-Proteine (PrP) als plausible therapeutische Zielstruktur erscheinen. So konnte mit Antikörpern der Prionenbefall aus Zellkulturen entfernt werden. Die passive Immunisierung durch Antikörper-Gabe führte außerdem in Tiermodellen zu einem effektiven Schutz vor Prionenerkrankungen. Daraufhin wurde ein spezifischer, humanisierter monoklonaler Anti-PrPC-Antikörper (PRN100) entwickelt und nun mit einer Sondergenehmigung erstmals bei sechs CJK-Betroffenen eingesetzt (siehe The Lancet Neurology, online seit 1.4.2022).

„Dieses Sonderprogramm untersuchte erstmals eine rational entwickelte experimentelle Behandlung für humane Prionenerkrankungen bei einer kleinen Zahl Betroffener – dies könnte aber den Beginn großer künftiger Fortschritte in der neurologischen Therapieforschung darstellen“, so die Einschätzung von Frau Prof. Dr. Inga Zerr, Göttingen. „Basierend auf diesen ersten Sicherheitsdaten und dem Nachweis, dass die i. v. gegebenen Antikörper das Hirngewebe in guter Konzentration erreichen, müssen nun größere Studien, idealerweise in frühesten Erkrankungsstadien und mit schnellerer Dosissteigerung folgen. Ein weiterer wichtiger Aspekt ist, dass prionenähnliche Pathomechanismen auch bei anderen neurodegenerativen Erkrankungen mit zerebralen Proteinablagerungen (wie Morbus Alzheimer) eine Rolle zu spielen scheinen – für die ja schon lange dringend nach Therapien gesucht wird.“

Quelle: Deutsche Gesellschaft für Neurologie e.V. (DGN)

 

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